Knorpeltyp mit kleinen, spärlich gesäten Chondronen, die nur einen oder wenige Chondrozyten enthalten. Die Interzellularsubstanz besteht fast ausschließlich aus geflechtartig angeordneten Kollagenfasern vom Typ I, die amorphen Anteile der Extrazellulärmatrix sind gering. Faserknorpel geht an seiner äußeren Begrenzung in straffes Bindegewebe über, ein Perichondrium ist nicht ausgebildet.

Disci intervertebrales, Bandscheiben. Sie verbinden die Wirbelkörper miteinander und bestehen aus dem Anulus fibrosus (straffes Bindegewebe und Faserknorpel), der den innen liegenden gallertigen Nukleus pulposus umschießt. Bandscheiben dienen der Stoßdämpfung beim Laufen oder Springen.

Lassen sich mit histologischen Routinefärbungen im Lichtmikroskop darstellen. Sie setzen sich aus parallel angeordneten Kollagenfibrillen zusammen, die nur im Elektronenmikroskop erkennbar sind. Vorstufen des Kollagens (Prokollagen) werden von Fibroblasten synthetisiert und über Exozytose sezerniert. Die Bildung der Kollagenfibrillen erfolgt erst extrazellulär durch Abspaltung von Propeptiden und anschließender Quervernetzung. Kollagenfasern sind Bestandteil der Extrazellulärmatrix, ihre Anzahl und Anordnung bestimmt die Beschaffenheit des Bindegebewebes: Straffes Bindegewebe (z. B. in der Sehne) enthält zahlreiche, parallel angeordnete Kollagenfasern. Im lockeren Bindegewebe sind die Kollagenfasern weniger dicht und haben keine Vorzugsrichtung.

Zellen des Knorpels, bilden die Extrazellulärmatrix (Grundsubstanz und Fasern) des Knorpels; liegen in Chondronen. Besonders beim hyalinen Knorpel liegen in einem Chondron mehrere Chondrozyten, die durch Teilung einer einzigen Knorpelzelle entstanden sind und eine isogene Zellgruppe bilden.

Von ortsständigen Bindegewebszellen synthetisierte amorphe, farblose Substanz, welche die Interzellularrräume der Binde- und Stützgewebe ausfüllt. Sie bestimmt weitgehend die mechanischen Eigenschaften des jeweiligen Gewebes. Die Grundsubstanz enthält Proteoglykane, Glykoproteine und interstitielle Flüssigkeit. Proteoglykane sind große Moleküle deren zentraler, fadenförmiger Proteinkern mit unterschiedlich gebauten Glykosaminoglykanketten verbunden ist. Diese Glykosaminoglykane oder saure Mukopolysaccharide bestehen aus unverzweigten Disaccharidketten, repetitiven Einheiten von Aminozuckern und Uronsäuren, die stark negativ geladen sind. Beispiele: Hyaluronsäure (ohne core-Protein), Heparansulfat, Chondroitinsulfat, Dermatansulfat und Keratansulfat. Glykosaminoglykane dienen der Wasserspeicherung und sind wichtig für den Stoffaustausch, Glykoproteine beteiligen sich oft am Aufbau der Basallamina und Glykokalix (Strukturglykoproteine wie Fibronektin, Laminin).

Makroskopisch bläulich- milchglasartig, kommt im Gelenkknorpel, am Ansatz der Rippen am Brustbein, in den Wachstumsfugen und in Trachea und großen Bronchien vor. Kollagen vom Typ II ist im hyalinen Knorpel vorherrschend. Die Kollagenfasern sind jedoch durch die Grundsubstanz maskiert und mit histologischen Routinefärbungen nicht darzustellen, sie sind jedoch mit dem Elektronenmikroskop sowie polarisationsmikroskopisch nachweisbar. Bei degenerativen Veränderungen können die Kollagenfasern "demaskiert" werden (sog. Asbestfaserung).

Kollagenfasern, die sich optisch und färberisch wie die Grundsubstanz verhalten und mit den histologischen Routinemethoden nicht angefärbt werden. Maskierte Kollagenfasern kommen im hyalinen Knorpel vor.

Chondrone; funktionelle Baueinheiten des Knorpels bestehend aus Knorpelhöhle mit meist mehreren Knorpelzellen, ihrer Wand (Knorpelkapsel) und dem Knorpelhof (Verdichtung der Interzellularsubstanz in der Umgebung der Knorpelhöhle).