Praeparat Betrachter

Straffes Bindegewebe ist durch einen hohen Gehalt an parallel angeordneten Kollagenfasern charakterisiert. Straffes Bindegewebe kommt in Sehnen, Aponeurosen und im Stratum fibrosum von Perichondrium und Periost vor. Im hier gezeigten Schnitt der Sehne liegen zwischen den parallel angeordneten, dicht gelagerten kollagenen Fasern die sternförmigen Fibrozyten. Die Kollagenfasern werden durch lockeres, gefäßführendes Bindegewebe, Peritendineum internum, zu Faserbündeln zusammengefasst. Außen befindet sich das Peritendineum externum, das die Sehne in die Umgebung einbaut. Der Längsschnitt wird bestimmt durch die leicht gewellten, längs verlaufenden Kollagenfaserbündel, die durch Eosin schwach rosa/rot gefärbt sind. Zwischen ihnen erkennt man von den in der Reihe angeordneten Fibrozyten (hier auch als Flügelzellen bezeichnet) nur die lang gestreckten, dünnen Zellkerne, die teils längs, teils quer angeschnitten sind. Die Fibrozyten sind für den Stoffwechsel, d.h. für Synthese und Abbau der Interzellularsubstanz (Extrazellulärmatrix) zuständig, die in straffen, parallelfaserigen Bindegeweben von den dicht gelagerten Kollagenfasern dominiert wird, aber auch einzelne elastische Fasern und wenig amorphe Grundsubstanz in Form von Wasser bindenden Proteoglykanen enthält. Neben den ortsständigen Fibrozyten können im straffen Bindegewebe der Sehne auch mobile (freie) Zellen vorkommen, vor allem bei Entzündungsreaktionen. Im Normalfall ist die Zahl der mobilen Zellen im straffen Bindegewebe allerdings wesentlich geringer als im lockeren Bindegewebe.

Lassen sich mit histologischen Routinefärbungen im Lichtmikroskop darstellen. Sie setzen sich aus parallel angeordneten Kollagenfibrillen zusammen, die nur im Elektronenmikroskop erkennbar sind. Vorstufen des Kollagens (Prokollagen) werden von Fibroblasten synthetisiert und über Exozytose sezerniert. Die Bildung der Kollagenfibrillen erfolgt erst extrazellulär durch Abspaltung von Propeptiden und anschließender Quervernetzung. Kollagenfasern sind Bestandteil der Extrazellulärmatrix, ihre Anzahl und Anordnung bestimmt die Beschaffenheit des Bindegebewebes: Straffes Bindegewebe (z. B. in der Sehne) enthält zahlreiche, parallel angeordnete Kollagenfasern. Im lockeren Bindegewebe sind die Kollagenfasern weniger dicht und haben keine Vorzugsrichtung.

Ortsständige, spindelförmige Bindegewebszellen mit verzweigten Fortsätzen. Diese Zellen synthetisieren alle Substanzen der Extrazellulärmatrix des Bindegewebes. Fibroblasten haben eine hohe Syntheseleistung, ihr Zellkern ist reich an Euchromatin und erscheint in der histologischen Färbung hell. Fibrozyten sind weniger aktiv, ihr Zellkern ist Heterochromatin reich und ist deshalb kräftiger gefärbt.

Extrazellulärmatrix; bezeichnet Strukturen und Substanzen, welche die Zellzwischenräume ausfüllen. Besonders ausgeprägt ist die Extrazellulärmatrix im Binde- und Stützgewebe. Wichtige Bestandteile sind Kollagenfibrillen und elastische Fasern, Adhäsionsproteine (Fibronektine, Laminin) und die amorphe Grundsubstanz (Proteoglykane, Glykosaminoglykane)

Sind aus Elastin zusammengesetzt, kommen im lockeren Bindegewebe vor und sind besonders dicht gelagert in der Membrana elastica interna und externa der Arterien und Venen sowie im Lig. flavum, das die Wirbelbögen verbindet. Elastische Fasern werden nur durch Spezialfärbungen (z. B. Resorcin-Fuchsin) dargestellt.

Von ortsständigen Bindegewebszellen synthetisierte amorphe, farblose Substanz, welche die Interzellularrräume der Binde- und Stützgewebe ausfüllt. Sie bestimmt weitgehend die mechanischen Eigenschaften des jeweiligen Gewebes. Die Grundsubstanz enthält Proteoglykane, Glykoproteine und interstitielle Flüssigkeit. Proteoglykane sind große Moleküle deren zentraler, fadenförmiger Proteinkern mit unterschiedlich gebauten Glykosaminoglykanketten verbunden ist. Diese Glykosaminoglykane oder saure Mukopolysaccharide bestehen aus unverzweigten Disaccharidketten, repetitiven Einheiten von Aminozuckern und Uronsäuren, die stark negativ geladen sind. Beispiele: Hyaluronsäure (ohne core-Protein), Heparansulfat, Chondroitinsulfat, Dermatansulfat und Keratansulfat. Glykosaminoglykane dienen der Wasserspeicherung und sind wichtig für den Stoffaustausch, Glykoproteine beteiligen sich oft am Aufbau der Basallamina und Glykokalix (Strukturglykoproteine wie Fibronektin, Laminin).

Proteoglykane sind Makromoleküle, die in der amorphen Grundsubstanz, an Zelloberflächen und Basallaminae vorkommen. Sie besitzen einen zentralen Proteinfaden, an den lange Glykosaminglykanketten geknüpft sind. Durch die negative Ladung der Glykosaminoglykane haben Proteoglykane eine hohe Wasserbindungsfähigkeit. Die vielen verschiedenen Proteoglykane können in Hyaluron-bindende große Proteoglykane, kleine interstitielle Proteoglykane und perizelluläre Proteoglykane unterteilt werden.